一、HIV的結構和基因組
HIV的結構與其他逆轉錄病毒不同， 其直徑約為120nm， 呈球形。 HIV基因組由兩條相同的單股正鏈RNA組成， 編碼病毒的9個基因， 病毒基因組由2000個拷貝的p24蛋白組成的橢圓形衣殼所包被。 單鏈RNA緊緊結合於衣殼蛋白、P7以及毒粒繁殖所需的酶（如逆轉錄酶、蛋白酶、核糖核酸酶和整合酶）上。 P17形成的基質包裹在衣殼外面， 對毒粒的完整性至關重要。 其外面是病毒的外層囊膜， 由雙層磷脂膜組成， 此膜來源於人體細胞的細胞膜， 在新病毒粒子出芽時生成。 嵌入在HIV包膜中的是來源於宿主細胞的蛋白質， 大約70個拷貝的HIV蛋白質突出在病毒包膜的表面，
病毒RNA基因組9個基因中的三個——gag、pol和env， 編碼病毒顆粒的結構蛋白， 如Env所編碼的蛋白為gp160， 在病毒酶的作用下gp160分解為gp120 和gp41。 其餘的6個基因tat、rev、nef、vif， vpr和vpu（在HIV-2中為vpx）為調節基因， 這些基因對控制HIV感染細胞， 複製或致疾過程中的蛋白起調節作用。 例如， nef編碼的蛋白在病毒有效複製中是必需的；vpu編碼的蛋白影響感染細胞新病毒粒子的釋放。 每個RNA包含長末端重複序列（LTR）， 此區域在控制新病毒產生的過程中起開關的作用，
二、HIV的複製週期
•第一步：進入細胞
HIV通過一系列連續的過程進入到巨噬細胞和CD4+T細胞， 包括其表面糖蛋白與靶細胞受體的粘附， 病毒外膜與細胞膜的融合， HIV衣殼的釋放等。
外膜複合物三聚體（上述提到的gp160）、CD4和趨化因數受體（一般是CCR5或者CXCR4）之間進行相互作用。 gp120包含可供CD4和趨化因數結合的結合區。 一旦gp120與CD4蛋白結合， 外膜複合物就發生結構改變， 暴露出gp120的趨化因數結合區， 使其能與趨化因數相互作用。 這樣形成的更為穩定的雙頭粘附， 使融合蛋白gp41的N端穿入細胞膜。 gp41的重複序列HR1和HR2發生相互作用， 引起gp41的胞外區蛋白形成髮夾結構。 這種環狀結構使病毒和細胞膜能夠緊密結合，
HIV可以通過CD4-CCR5途徑感染樹突細胞（DC）， 但另一種借助甘露醇特異性C型凝集素受體的途徑， 如DC-SIGN同樣可能是途徑之一。 DC細胞是病毒在性傳播途徑中最先遇到的細胞之一， 目前認為， 當病毒在黏膜中被DC捕獲後， DC在把HIV傳播到T細胞中扮演了重要的作用。
•第二步：複製和轉錄
當病毒核衣殼進入細胞後， 通過逆轉錄酶的作用， 單鏈（+）RNA從附著蛋白上釋放出來， 並以它為範本複製出一條9kb大小的互補DNA。 這個逆轉錄過程容易發生錯配， 因此會發生突變， 而且有可能因此而導致耐藥性的出現。 逆轉錄酶接著複製出這條DNA鏈的互補鏈形成了一個病毒DNA雙鏈中間體（vDNA）。
被整合的病毒DNA在HIV感染的潛伏期處於靜止狀態。 要想活化產生病毒， 需要一些細胞轉錄因數的存在， 其中最重要的就是NF-ΚB（NF kappa B）， 當T細胞活化時NF-ΚB上調。 這意味著那些最可能被HIV殺死的細胞實際上是那些在與病毒鬥爭的細胞。
在這個複製過程中， 整合的前病毒轉錄成mRNA， 繼而被剪切成較小的片段， 這些小片段產生調節蛋白Tat（促進新病毒的產生）和Rev。 Rev逐漸積累並逐漸開始抑制mRNA的剪切。 在這個階段， 結構蛋白Gag 和 Env得以從全長mRNA中產生。 全長mRNA實際上是病毒的基因組， 它結合在Gag 蛋白上並被裝配成新的病毒顆粒。
HIV-1 和HIV-2似乎存在不同的包裝RNA機制：HIV-1會結合任何適合的RNA而HIV-2更傾向於結合能夠產生Gag蛋白本身的mRNA。 也就是說HIV-1更容易變異（HIV-1感染進展到AIDS的過程要比HIV-2快速， 並是全球主要流行的HIV型）。
•第三步：裝配和釋放
裝配成為新的HIV-1毒粒， 是病毒週期的最後一步。 此過程從宿主細胞的胞漿膜開始， 外膜蛋白（gp160）穿過內質網轉運至高爾基複合體， 在那裡被蛋白酶裂解加工成gp41和gp120。 它們被轉運至宿主的胞漿膜後， gp41將gp120固定在感染細胞膜上。 Gag（p55）和Gag-Pol（p160）多聚蛋白同樣在胞漿膜內表面與HIV基因組RNA一起作為形成的毒粒開始從宿主細胞出芽。 在成熟過程中， HIV蛋白酶將多聚蛋白裂解成具有獨立功能的HIV蛋白和酶。 隨後， 不同的結構組分裝配產生成熟的HIV病毒體。 裂解步驟能夠被蛋白酶抑制劑所抑制。 最後，成熟的病毒可以繼續感染其它細胞。
最後，成熟的病毒可以繼續感染其它細胞。
